Изменения белков пищевых продуктов
Изменения белков пищевых продуктов, которые наблюдаются при производстве полуфабрикатов и тепловой кулинарной обработке продуктов, влияют на выход, структурно-механические, органолептические и другие показатели качества продукции.
Глубина физико-химических изменений белков определяется их природными свойствами, характером внешних воздействий, концентрацией белков и другими факторами.
Белки — важнейшая составная часть пищи человека и живот¬ных. Белки представляют собой высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокис¬лот.
Аминокислоты — соединения гетерофункциональные, в их молекуле содержится несколько функциональных групп — ами¬ногруппа (NH2), карбоксильная группа (СООН) и имеющие раз¬личное строение радикалы.
Белки образуются при связывании аминогруппы с карбоксиль¬ной группой соседней аминокислоты (так называемая пептидная связь).
В природе обнаружено около 200 аминокислот, однако в по¬строении белков участвуют лишь 20, их называют протеиногенными. Восемь протеиногенных аминокислот являются незаменимыми, они синтезируются только растениями и не синтезируются в на¬шем организме. Это валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан. Иногда в их число включа¬ют условно незаменимые гистидин и аргинин, которые не синте¬зируются в детском организме. Аминокислотный состав белков оп¬ределяет биологическую ценность пищи.
По строению молекул белки подразделяются на фибриллярные, или нитевидные (например, белки мышечной ткани животных), и глобулярные, или шаровидные (это большинство белков растений и других объектов). На свойства белков, проявляющиеся при перера¬ботке пищевого сырья, оказывает влияние их растворимость в раз¬личных растворителях. По этому признаку белки подразделяются на водорастворимые — альбумины, растворимые в растворах соли — глобулины, спиртов — проламины, щелочей — глютелины. Наиболь¬шей биологической ценностью обладают альбумины и глобулины, они составляют главную часть экстрактивных веществ мясных бульо¬нов. Водонерастворимые белки пшеницы (глиадин и глютенин) иг¬рают значительную роль при замесе теста из пшеничной муки.
Определенное значение имеют фосфопротеиды — белки, со¬держащие фосфорную кислоту. К ним относятся казеин — глав¬ный белок молока, вителлин — белок яичного желтка, ихтулин — белок, содержащийся в икре рыб.
Часть белков выполняет каталитические функции. Белковые катализаторы называются фер¬ментами. Подавляющее большинство процессов в пищевом сырье и продуктах при их хранении и переработке происходит при учас¬тии ферментов. Ферменты являются строго специфическими со¬единениями и катализируют определенную реакцию между конк¬ретными соединениями.
Ферменты по их функциям классифицируют следующим об¬разом:
1. Оксидоредуктазы — окислительно-восстановительные фермен¬ты;
2. Трансферазы — ферменты, катализирующие перенос атом¬ных группировок (например, остатков фосфорной кислоты, моносахаров, аминокислот) от одного соединения к другому;
3. Гидролазы — ферменты, катализирующие расщепление орга¬нических соединений при участии воды;
4. Лиазы — ферменты, катализирующие отщепление каких-либо групп от соединений;
5. Изомеразы — ферменты, катализирующие превращения орга¬нических соединений в их изомеры;
6. Лигазы (синтетазы) — ферменты, катализирующие соедине¬ние двух молекул с расщеплением пирофосфатной связи в нукле-озидтрифосфатах.
Из других важных свойств, которые белки проявляют при пере¬работке пищевого сырья, необходимо назвать их способность связывать воду, или гидрофильность. При этом белки набухают, что сопровождается их частичным растворением, увеличением массы и объема.
Молекулы воды обладают полярностью, и их можно представить в виде диполей с зарядами на концах, равными по значению, но противоположенными по знаку. При контакте с белком диполи воды адсорбируются на поверхности белковой молекулы, ориентируясь вокруг полярных групп белка. Таким образом, основная часть воды, более или менее прочно связываемая в пищевых продуктах белками, является адсорбционной. Различают два вида адсорбции: ионную и молекулярную. Объясняется это постоянным наличием на поверхности белковой молекулы двух видов полярных групп: свободных и связанных.
Свободные полярные группы (аминогруппы диаминокислот, карбоксильные группы дикарбоновых кислот и др.) диссоциируют в растворе, определяя величину суммарного заряда белковой молекулы. Адсорбирование воды ионизированными свободными полярными группами белка называется ионной адсорбцией.
Связанные полярные группы (пептидные группы главных полипептидных цепей, гидроксильные, сульфгидрильные и др.) присоединяют молекулы воды за счет так называемой молекулярной адсорбции.
Величина молекулярной адсорбции воды постоянна для каждого вида белка, величина ионной адсорбции изменяется с изменением реакции среды. В изоэлектрической точке, когда степень диссоциации молекул белка минимальная и заряд белковой молекулы близок к нулю, способность белка связывать воду наименьшая. При сдвиге рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки усиливается диссоциация основных или кислотных групп белка, увеличивается заряд белковых молекул усиливается гидратация белка. В технологических процессах свойства белков используют для увеличения их водосвязывающей способности.
Адсорбционная вода удерживается белками вследствие образования между их молекулами и водой водородных связей. В растворах небольшой концентрации молекулы белка полностью гидратированы.
В концентрированных белковых растворах и обводненных белковых студнях при добавлении воды происходит дополнительная гидратация белков. (далее)
на главную страницу раздела Технологии общественного питания |
